O corpo humano não produz; precisam vir da alimentação:
Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano e Valina.
Aminoácidos e Peptídeos
Dos 20 blocos de construção às propriedades químicas que definem o comportamento das proteínas. O conteúdo está organizado em 8 módulos curtos para você avançar passo a passo.
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01
O alfabeto das proteínas
Antes de decorar nomes, entenda a lógica.
Tirando a água, as proteínas são as moléculas mais abundantes nas células: correspondem a mais da metade da massa seca de uma célula típica. Elas têm funções muito diversas, da defesa do organismo (anticorpos) à estrutura dos tecidos (colágeno), passando pela aceleração de reações químicas (enzimas). Mas do que elas são formadas?
Não importa se estamos falando de uma bactéria ou de um ser humano, as proteínas são construídas a partir do mesmo "alfabeto" padrão de 20 aminoácidos (a natureza esconde algumas surpresas, que revelaremos no final da página!).
Na figura abaixo, você pode ver esses 20 aminoácidos com as cadeias laterais em destaque. Repare que cada um tem um nome completo, uma sigla de três letras e um símbolo de uma letra só.
💻 Curiosidade: FASTA
O símbolo de uma letra não existe à toa! Cientistas e programas de computador o usam para guardar a sequência de proteínas em enormes bancos de dados, num formato de texto adotado no mundo todo chamado FASTA.
Veja um arquivo FASTA real, do banco de dados UniProt, com a sequência da insulina humana (cada letra é um aminoácido):
>sp|P01308|INS_HUMAN Insulin OS=Homo sapiens OX=9606 GN=INS PE=1 SV=1 MALWMRLLPLLALLALWGPDPAAAFVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKTRREAED LQVGQVELGGGPGAGSLQPLALEGSLQKRGIVEQCCTSICSLYQLENYCN
■ peptídeo sinal
■ cadeia B
■ peptídeo C
■ cadeia A
Detalhe curioso: essa sequência tem 110 aminoácidos, mas a insulina que circula no seu sangue tem só 51! A célula produz primeiro uma versão maior, a pré-pró-insulina, e depois corta os pedaços cinza e laranja. Sobram a cadeia A (21 aminoácidos) e a cadeia B (30), unidas por pontes dissulfeto entre cisteínas (as letras C), que você vai conhecer no módulo 5.
Analogia do trem: pense em uma proteína como um longo trem. Cada aminoácido é um vagão, e as ligações peptídicasLigação covalente entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino do seguinte. Ao se formar, libera uma molécula de água. funcionam como os engates que conectam os vagões.
Veja a ligação peptídica se formando
aminoácido 1
H₂N–CH(R¹)–C(=O)–OH
aminoácido 2
H–NH–CH(R²)–COOH
dipeptídeo
Passo 1 de 4
R¹ e R² são as cadeias laterais: podem ser as de qualquer um dos 20 aminoácidos. A reação inversa, quebrar a ligação usando uma molécula de água, chama-se hidrólise, e é o que acontece com as proteínas da comida durante a digestão.
02
Anatomia de um aminoácido
A estrutura comum e a parte que muda.
Todo aminoácido das proteínas tem uma estrutura central parecida: um carbono alfa ligado a quatro coisas — um hidrogênio, um grupo amino, um grupo carboxila e uma cadeia lateral (grupo R). As três primeiras partes são iguais em todos; o que diferencia um aminoácido do outro é a cadeia lateral. Ela funciona como a "identidade" do aminoácido e define como ele se comporta quimicamente.
Duas exceções para guardar:
- Glicina: a cadeia lateral é só um átomo de hidrogênio. Por isso o carbono alfa dela fica com dois hidrogênios (você vai ver por que isso importa no módulo 4).
- Prolina: a cadeia lateral "dá a volta" e se liga ao próprio nitrogênio do grupo amino, formando um anel. Por isso a prolina tem um grupo amino "diferente" (uma amina secundária) e deixa a proteína mais rígida naquele ponto.
Vale lembrar que nem todo aminoácido é "alfa", embora os 20 que formam nossas proteínas sejam. A diferença está em qual carbono o grupo amino se liga, contando a partir da carboxila:
- Alfa-aminoácidos (α): o grupo amino está no carbono alfa, o primeiro carbono vizinho à carboxila (–COOH).
- Beta-aminoácidos (β): o grupo amino está no carbono seguinte, o carbono beta. Exemplo: beta-alanina.
- Gama-aminoácidos (γ): o grupo amino está no carbono gama, o terceiro. Exemplo: GABA (ácido gama-aminobutírico), um neurotransmissor que "acalma" a atividade do cérebro.
03
Como obtemos esses aminoácidos?
Síntese pelo organismo ou obtenção pela alimentação.
Nosso corpo consegue fabricar alguns aminoácidos a partir de outras moléculas. Os que ele não consegue fabricar precisam vir da comida: são os essenciais. "Essencial", aqui, não quer dizer "mais importante", todos os 20 são importantes. Quer dizer apenas que é essencial comê-lo. Além dos 9 aminoácidos essenciais, alguns aminoácidos podem se tornar condicionalmente essenciais em determinadas fases da vida ou condições fisiológicas e patológicas. A classificação pode variar um pouco entre referências.
Essenciais (9)
Condicionalmente essenciais (6)
O corpo consegue produzir, mas em certas situações (crescimento, doenças, bebês prematuros) a produção não dá conta e eles passam a ser necessários na dieta:
Arginina, Cisteína, Glutamina, Glicina, Prolina e Tirosina.
Exemplo real: a tirosina é fabricada a partir da fenilalanina. Pessoas com fenilcetonúria não conseguem fazer essa conversão, então a tirosina vira essencial para elas — e a fenilalanina se acumula e prejudica o cérebro. É isso que o teste do pezinho procura logo após o nascimento!
Não essenciais (5)
O corpo produz o suficiente em praticamente qualquer situação:
Alanina, Asparagina, Ácido aspártico (aspartato), Ácido glutâmico (glutamato) e Serina.
Obs.: muitos livros do ensino médio juntam as duas últimas caixas e falam em "11 não essenciais". Não está errado, só é uma versão simplificada.
04
O mundo em espelho
Quiralidade, formas L/D e configuração espacial.
Prometo que será tranquilo! A maioria dos aminoácidos tem um carbono quiral (também chamado de carbono assimétrico). O que isso significa? Que o carbono alfa está ligado a quatro grupos diferentes entre si: um hidrogênio, um grupo amino, uma carboxila e a cadeia lateral.
É essa assimetria que faz a molécula existir em duas "versões espelhadas", chamadas enantiômeros, exatamente como as nossas mãos: a mão direita e a esquerda são imagens no espelho uma da outra, mas não se sobrepõem se você colocar uma sobre a outra.
Na biologia, o "lado" da molécula muda tudo! Pense nas enzimas e nos receptores das células como luvas: uma luva feita para a mão esquerda não encaixa na mão direita. Por isso, a forma espacial decide como a molécula vai interagir com o corpo.
Essa assimetria também gera um fenômeno físico curioso, uma solução contendo só um dos enantiômeros é opticamente ativa, ou seja, "gira" a direção de um feixe de luz polarizada que passa por ela. Já uma mistura meio a meio dos dois enantiômeros (chamada mistura racêmica) não gira a luz, porque um efeito cancela o outro.
Teste rápido: o único dos 20 aminoácidos que não tem carbono quiral (porque a cadeia lateral é só um átomo de hidrogênio, e aí o carbono alfa fica com dois grupos iguais) é a Glicina .
⚠️ O perigo do espelho: o caso da talidomida
Senta que lá vem história... Para entender o impacto prático dos enantiômeros, voltemos ao fim dos anos 1950. Na Alemanha, foi lançado um medicamento vendido como sedativo seguro e remédio contra enjoo para grávidas, a talidomida. O comprimido tinha uma mistura meio a meio de duas versões espelhadas.
Senta que lá vem história... Para entender o impacto prático dos enantiômeros, voltemos ao fim dos anos 1950. Na Alemanha, foi lançado um medicamento vendido como sedativo seguro e remédio contra enjoo para grávidas, a talidomida. O comprimido tinha uma mistura meio a meio de duas versões espelhadas.
- A talidomida existe em duas formas enantioméricas, R e S. Estudos históricos associaram mais fortemente o enantiômero S aos efeitos teratogênicos, e pesquisas posteriores identificaram diferenças na interação dos dois enantiômeros com alvos moleculares. Entretanto, no organismo, R e S interconvertem rapidamente. Por isso, não é correto tratar a forma R como simplesmente “segura” e a S como a única responsável pelos efeitos teratogênicos.
A reviravolta: seria de se pensar que bastava vender só a versão "R". Mas não resolveria! Dentro do corpo, as duas formas se convertem uma na outra em poucas horas. Então, mesmo tomando só a (R), o organismo acaba produzindo a (S). A lição é dupla, a estrutura espacial importa tanto quanto a composição, e a química dentro do corpo nem sempre é a mesma do frasco.
Hoje a talidomida ainda é usada no Brasil, sob controle muito rigoroso, no tratamento de complicações da hanseníase e de alguns cânceres — e é proibida para gestantes.
🖐️ A regra das mãos: entendendo o L e o D
Para dar nome às duas versões, os cientistas precisavam de um "molde padrão" para comparar. O molde escolhido foi o gliceraldeído, um açúcar bem pequeno.
A comparação é feita desenhando a molécula de um jeito padronizado, a projeção de Fischer: a cadeia de carbonos na vertical, com o carbono mais oxidado (no aminoácido, a carboxila) em cima e a cadeia lateral embaixo. Aí olhamos para o carbono quiral:
- Se o grupo de referência (a hidroxila no gliceraldeído, ou o grupo amino nos aminoácidos) fica do lado esquerdo, a molécula recebe a letra L (do latim laevus, esquerdo).
- Se fica do lado direito, recebe a letra D (do latim dexter, direito).
A escolha da natureza: o ribossomo, a "fábrica" que monta as proteínas, só trabalha com L-aminoácidos. Por isso as proteínas de todos os seres vivos são feitas de L-aminoácidos.
Isso não quer dizer que os D-aminoácidos não existam na biologia, bactérias usam D-alanina e D-glutamato na parede celular (o que as ajuda a resistir às enzimas que "digerem" proteínas), e o nosso cérebro usa a D-serina na comunicação entre neurônios. Eles só não entram nas proteínas fabricadas pelo ribossomo.
💡 Cuidado com a pegadinha da luz!
É muito comum achar que o "L" significa levogiro (que desvia a luz para a esquerda). Mas são coisas diferentes!
- L e D (maiúsculos): dizem como a molécula é desenhada na projeção de Fischer, comparada ao gliceraldeído.
- (+) e (−): dizem para que lado a molécula desvia a luz polarizada, algo que só se descobre medindo, com um aparelho chamado polarímetro. (Livros antigos usam d e l minúsculos com esse sentido, o que aumenta a confusão.)
Resuminho: a estrutura da molécula é o que determina o desvio da luz, mas a letra L ou D não permite prever para que lado ele vai ser. Por exemplo, em água, a L-alanina desvia a luz para a direita (+), enquanto a L-leucina desvia para a esquerda (−).
⚠️ Aprofundamento: e o sistema R/S?
Existe um segundo sistema de nomes, o R/S, que não depende de comparar com o gliceraldeído. Nele, os quatro grupos ligados ao carbono quiral recebem uma ordem de prioridade baseada no número atômico dos átomos ligados a ele (quanto maior o número atômico, maior a prioridade).
Quase todos os L-aminoácidos das proteínas são (S).
A grande exceção: a L-cisteína é (R). O motivo: nos outros aminoácidos, a carboxila (carbono ligado a três oxigênios) tem prioridade maior que a cadeia lateral. Na cisteína, a cadeia lateral é –CH₂–SH, e o carbono dela está ligado a um enxofre. Como o enxofre tem número atômico 16, maior que o do oxigênio (8), a cadeia lateral passa a ter prioridade sobre a carboxila. A ordem de prioridades muda e, com ela, a letra, mesmo sem a molécula mudar de forma no espaço.
05
O grupo R decide tudo
Explore os 20 aminoácidos e compare suas cadeias laterais.
Os 20 aminoácidos são agrupados pela forma como a cadeia lateral interage com a água:
- Apolares: cadeias feitas basicamente de carbono e hidrogênio. São hidrofóbicas ("fogem" da água) e tendem a ficar escondidas no interior das proteínas.
- Aromáticos: têm um anel aromático. São relativamente apolares e absorvem luz ultravioleta.
- Polares não carregados: têm grupos como –OH, –SH ou amidas, que formam ligações de hidrogênio com a água, mas não têm carga.
- Carregados positivamente (básicos) e negativamente (ácidos): ficam com carga elétrica em pH próximo de 7 e costumam ficar na superfície das proteínas, em contato com a água.
As cores abaixo são um código visual para você reconhecer rapidamente cada família. Toque em um aminoácido para ver a cadeia lateral dele.
Nenhum aminoácido encontrado. Tente outro nome ou sigla.
Onde a histidina se encaixa? Os livros costumam colocá-la entre os carregados positivamente, mas ela é um caso de fronteira: a cadeia lateral tem pKa ≈ 6, então em pH 7,4 só uma pequena parte das histidinas está com carga positiva. É justamente essa facilidade de ganhar e perder um próton que a torna tão útil nas enzimas (você vai entender o pKa no próximo módulo).
06
O camaleão químico
Aminoácidos podem agir como ácidos e bases.
Todo aminoácido tem pelo menos dois grupos que trocam prótons (H⁺) com o meio: a carboxila, que pode perder um H⁺ (–COOH → –COO⁻), e o grupo amino, que pode ganhar um H⁺ (–NH₂ → –NH₃⁺). Por isso os aminoácidos são anfóteros: podem agir como ácido ou como base.
Cada grupo tem um pKa, que é o pH em que metade das moléculas está com o próton e metade está sem ele. A regra prática: se o pH do meio está abaixo do pKa, o grupo fica com o próton; se está acima, fica sem.
Na glicina, o pKa da carboxila é 2,34 e o do grupo amino é 9,60. Em água com pH perto de 7, que está entre os dois, a carboxila já perdeu o próton (COO⁻) e o grupo amino ainda está com ele (NH₃⁺). Uma molécula com uma carga positiva e uma negativa ao mesmo tempo é chamada de zwitterion (do alemão, "íon híbrido").
Carga líquida média0,00
Forma predominanteZwitterion
⁺H₃N–CH₂–COO⁻
Ponto isoelétrico (pI)
O ponto isoelétrico é o pH em que a carga líquida média do aminoácido é zero. Para aminoácidos sem cadeia lateral ionizável, como a glicina, é a média dos dois pKa:
pI = ½ (pK₁ + pK₂) = ½ (2,34 + 9,60) = 5,97
Tente colocar o pH em 6,0 no simulador acima: a carga fica praticamente zero.
⚠️ Cuidado: e quando a cadeia lateral também tem carga?
Aí existem três pKa, e a fórmula da média simples não funciona com qualquer par. A regra é: faça a média dos dois pKa que ficam de cada lado da forma com carga zero.
- Aspartato (ácido): pK₁ = 1,88; pKR = 3,65; pK₂ = 9,60. A forma neutra existe entre 1,88 e 3,65, então pI = ½ (1,88 + 3,65) = 2,77.
- Lisina (básica): pK₁ = 2,18; pK₂ = 8,95; pKR = 10,53. A forma neutra existe entre 8,95 e 10,53, então pI = ½ (8,95 + 10,53) = 9,74.
Truque: aminoácidos ácidos têm pI baixo, básicos têm pI alto.
07
Onde isso aparece na prática?
Laboratório, espectrofotometria e sistemas tampão.
🧪 Eletroforese
Moléculas com carga andam num campo elétrico. Em um pH acima do pI, o aminoácido (ou a proteína) fica negativo e vai para o polo positivo; abaixo do pI, fica positivo e vai para o polo negativo. No pI, a carga líquida é zero e ele para. Uma técnica chamada focalização isoelétrica usa exatamente isso para separar proteínas pelo pI de cada uma.
🩸 Efeito tampão
Um tampão é algo que "segura" o pH, resistindo a mudanças. Grupos que trocam prótons funcionam como tampão perto do seu pKa. A cadeia lateral da histidina, cujo pKa pode estar relativamente próximo do pH fisiológico, é particularmente útil em processos de transferência de prótons. Resíduos de histidina da hemoglobina, por exemplo, contribuem para o tamponamento do sangue. (O principal tampão do sangue, porém, é o sistema bicarbonato.)
🔦 Absorbância em 280 nm
O triptofano e a tirosina absorvem luz ultravioleta com pico perto de 280 nm (o triptofano bem mais forte). Como muitas proteínas contêm triptofano e tirosina, a absorbância em 280 nm pode ser usada para estimar sua concentração. A precisão depende da composição da proteína e de seu coeficiente de extinção. A fenilalanina absorve bem menos, em torno de 257 nm.
08
Além dos 20
Selenocisteína, pirrolisina e modificações especiais.
Lembra da surpresa prometida no módulo 1? Aqui está: o código genético tem alguns "truques" que permitem colocar aminoácidos extras nas proteínas.
21º · Selenocisteína
É igual à cisteína, mas com selênio no lugar do enxofre. Normalmente, o códon UGA significa "pare a síntese". Quando o RNA mensageiro tem uma estrutura especial chamada SECIS, a célula lê esse UGA como "coloque selenocisteína". O genoma humano possui 25 genes que codificam selenoproteínas. Várias proteínas contendo selenocisteína atuam protegendo as células contra danos oxidativos. É por isso que o selênio é um nutriente.
22º · Pirrolisina
Aparece em algumas arqueias produtoras de metano e em poucas bactérias, e é inserida quando a célula lê o códon UAG, que normalmente significa "pare". Os humanos não a usam.
Modificações depois da síntese: alguns aminoácidos são alterados depois que a proteína já foi montada. No colágeno, parte das prolinas e lisinas recebe um grupo –OH e vira 4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina, que deixam as fibras de colágeno firmes. As enzimas que fazem isso precisam de vitamina C. Sem ela, o colágeno fica fraco: é o escorbuto, doença que fazia as gengivas sangrarem e os dentes caírem nos marinheiros das Grandes Navegações.
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Quiz final
Feche o mini-curso revisando os conceitos principais.
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Referências
- NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed.